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Citrullination or deimination is the conversion of the amino acid arginine in a protein into the amino acid citrulline. Citrulline is not one of the 20 standard amino acids encoded by DNA in the genetic code. Instead, it is the result of a post-translational modification.
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BetaWe identified 14,056 citrullination sites within 4,008 proteins and quantified their regulation upon inhibition of the citrullinating enzyme PADI4. With this resource, we provide quantitative and...
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BetaWe review the identified citrullinated peptide epitopes that are proposed as disease markers, specifically recognized in certain human autoimmune disorders, and discuss the diagnostic features and potential therapeutic value of anti-citrullinated protein antibodies based on ongoing clinical trials.
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BetaCitrullination, a post-translational modification that changes arginine to citrulline in proteins, is vital for immune response modulation and cell signaling. Catalyzed by peptidyl arginine deiminases (PADs), citrullination is linked to various diseases, particularly autoimmune disorders like rheumatoid arthritis (RA).
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BetaCitrullination is the conversion of the amino acid arginine in a protein into the amino acid citrulline. This process is catalysed by enzymes called peptidyl arginine deiminase (PAD) and arginine deiminases (ADIs). PADs replace the primary ketimine group (>C=NH) with a ketone group (>C=O).
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BetaThe products of this process are citrullinated proteins, which contain a nonessential amino acid, citrulline. The immune system can recognize the deiminated or citrullinated proteins as nonself-antigens and so mount an autoimmune response. This autoimmune response yielded anticitrullinated peptide autoantibodies (ACPAs) which lead to the destruction of these proteins and their surrounding ...
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BetaDespite recent advances, studies of protein citrullination remain challenging due to the difficulty of accessing proteins homogeneously citrullinated at a specific site. Herein, we report a...
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BetaBased on our findings, we present a strategy for verifying citrullinated sites in complex samples post processing, in proteomics shotgun experiments. By requiring a missed cleavage for the identification of citrullinated peptides, we demonstrate that 64% of false-positively annotated citrullination sites could be removed.
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BetaWe review the citrullinated peptide epitopes that are proposed as disease markers, specifically recognized in certain human autoimmune disorders. The potential autopathogenic role of citrullinated epitopes is also discussed. 1. Introduction. Proteins are encoded by a surprisingly limited number of genes in our genome.
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BetaIn this study, we optimized the mass spectrometry (MS) driven identification of the PTM citrullination. Citrullinated proteins and auto-antibodies against these have been associated with several diseases including: rheumatoid arthritis (RA), Alzheimer’s disease, and cancer [6 - 8].
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Citrullination or deimination is the conversion of the amino acid arginine in a protein into the amino acid citrulline. Citrulline is not one of the 20 standard amino acids encoded by DNA in the genetic code. Instead, it is the result of a post-translational modification.
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