Citrullination - Wikipedia

The chemical conversion of arginine to citrulline, known as citrullination or deimination. Citrullination or deimination is the conversion of the amino acid arginine in a protein into the amino acid citrulline.Citrulline is not one of the 20 standard amino acids encoded by DNA in the genetic code.Instead, it is the result of a post-translational modification.

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A quantitative and site-specific atlas of the citrullinome reveals ...

The peptide arrays each contained 75,460 17-amino-acid peptides from the following groups: citrullinated sites and their unmodified counterparts, peptides with multiple citrullination sites on the ...

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Citrullination in the pathology of inflammatory and autoimmune ...

Enzymatic conversion of positively charged arginine into neutral citrulline. The loss of a positive charge caused by citrullination results in electrostatic and conformational changes of the modified protein, affecting its function by altering binding sites, protein–protein interaction and susceptibility to degradation [15, 16].Citrullination substantially lowers the amino acid isoelectric ...

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Citrullinated Proteins: Unveiling The Underlying Causes And Triggers

Citrullinated proteins are implicated in autoimmune diseases. Understanding their causes and triggers is vital for developing treatments. 135 Meadowlands Pkwy, Secaucus, NJ 07094. ... Citrullination is the conversion of the amino acid arginine in a protein into the amino acid citrulline. Citrulline is not one of the 20 standard amino acids ...

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Citrullination: A posttranslational modification in health and disease ...

The conversion of arginine (Arg) to citrulline (Cit) changes the charge of the amino acid (Fig. 1).Arginine is strongly basic (pI . ∼ 10.76) due to the presence of a guanidino group that could easily be protonated at physiological pH.. The removal of the imino moiety (a transformation referred to as deimination) is an enzymatic reaction catalyzed by peptidylarginine deiminases (PAD).

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Citrullination of Proteins as a Specific Response Mechanism in Plants

In addition, we observe an enrichment of glycine within the amino acids neighboring the citrullinated R, conceivably for affording structural stabilization of the substrate for citrullination. Finally, given that noncitrullinated arginines are found in the vicinity of the citrullinated arginine is a further indication for the topological ...

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An Overview of the Intrinsic Role of Citrullination in Autoimmune ...

The products of this process are citrullinated proteins, which contain a nonessential amino acid, citrulline. The immune system can recognize the deiminated or citrullinated proteins as nonself-antigens and so mount an autoimmune response.

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Site-specific incorporation of citrulline into proteins in mammalian ...

Citrullination is a post-translational modification (PTM) that involves the hydrolysis of the positively charged guanidium group on arginine to generate a neutral urea (Fig. 1a) 1.Citrullination ...

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Citrullination modulates antigen processing and presentation by ...

Citrullination induces both proximal and distal changes in processing relative to citrullinated sites in the linear amino acid sequence. To investigate the relationship between citrulline residues ...

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Citrullination - an overview | ScienceDirect Topics

4.1.6 Citrullination. Citrullination, a type of PTM that modifies a protein by altering their positively charged amino acid arginine into citrulline, has also been reported to be identified in EV protein cargo.This conversion is catalysed by peptidyl arginine deiminase (PAD). Certain citrullinated proteins such as fibronectin, Spα (CD5 antigen like protein), α 2-microglobulin, fibrinogen ...

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Citrullination

The chemical conversion of arginine to citrulline, known as citrullination or deimination. Citrullination or deimination is the conversion of the amino acid arginine in a protein into the amino acid citrulline.Citrulline is not one of the 20 standard amino acids encoded by DNA in the genetic code.Instead, it is the result of a post-translational modification.

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